成果報告書詳細
管理番号20140000000353
タイトル平成23年度成果報告書 平成21年度第1回採択産業技術研究助成事業 09A02004a 標的細胞に結合する環状ペプチド探索手法開発と環状ペプチド担持抗体への変換 平成23年度中間
公開日2014/7/1
報告書年度2011 - 2011
委託先名国立大学法人電気通信大学瀧真清
プロジェクト番号P00041
部署名技術開発推進部
和文要約セレクション条件を種々検討し、前年度までに見られた非特異的吸着による問題の解決を行った。M13系において、ジスルフィド結合で環状化したライブラリーおよび人工環状ペプチドライブラリーの両方を用いてセレクションを行い、両者を比較した。前者においては、モデル蛋白質(ストレプトアビジン)および癌関連蛋白質Eの両方に対して濃縮がかかることが分かったが、後者においては、いずれに対しても濃縮は見られなかった。
更に、M13系を用いたライブラリー自作時には、様々なバイアスがかかることが分かった(論文投稿/審査中)。そこで、バイアスのかかりづらいことが報告されているT7ファージディスプレイ系に切り替えて、人工環状ペプチドを提示させたファージを作製することに成功した。
英文要約1.
A problem of nonspecific adsorption toward affinity beads is solved by optimizing the selection conditions. In the M13 system, affinity maturations toward both a model protein (streptavidin) and a cancer related protein E were successfully occurred by using library phages displaying cyclic peptides with an intramolecular disulfide bond. The affinity maturations toward them seldom occurred by using ones with an artificially engineered cyclic structure.
2.
When phagemid DNAs encoding various peptide libraries were constructed, severe bias problems often happened in the M13 system (Paper submitted). Thus, the phage library displaying artificially-engineered cyclic peptides was constructed by using the T7 system, which is known to exhibit less sequence bias than M13 one.
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