成果報告書詳細
管理番号20100000001485
タイトル平成20年度成果報告書 平成20年度第2回採択産業技術研究助成事業 08C46501a 天然から初めて見出された微生物由来ポリアミド合成酵素を利用したバイオプラスチックの合成 平成20年度中間
公開日2011/1/8
報告書年度2008 - 2008
委託先名福井県立大学濱野吉十
プロジェクト番号P00041
部署名研究開発推進部
和文要約 本研究プロジェクトが成功するか否かは、「ε-PL合成酵素の簡易精製法」の確立にあったが、本酵素は膜酵素であり、組換え酵素の構築は困難であった。そこで、様々なアプローチにて研究開始当初からこの重要な研究課題に取り組んだところ、幸いにも本課題をクリアすることができた。特に、形質転換効率の高い宿主を用いた系を確立できたことは、今後の研究展開において必須であるε-PL合成酵素へのランダム変異導入実験に極めて有効な研究ツールになり得る。
 ε-PL合成酵素は25-35merのε-PLを合成する。そのペプチド鎖長決定メカニズムの解明は、本酵素の改変型酵素を構築する上で極めて重要である。最近我々は、ε-PL合成酵素の膜貫通ドメインの一部が鎖長決定に重要であることを見出し、さらなる解析を試みている。
また、ε-PL合成酵素のホモログ酵素あるいは関連酵素の解析を行ったところ、新規アミノ酸ホモオリゴマーを合成する新規ペプチド合成酵素を見出すことに成功した。
英文要約 Development of a simple method for purifying the epsilon-PL synthetase is quite important to perform our project. However, because the enzyme is a membrane protein, it is difficult to construct the recombinant enzyme. We therefore developed a system for the epsilon-PL synthetase. In this system, we should employ a random mutation analysis because of a high transformation frequency.
 The epsilon-PL synthetase produces epsilon-PL with 25-35 lysine residues. Elucidation of the mechanism of how the enzyme determines the peptide-chain-length would provide important clues to the construction of a mutated epsilon-PL synthetase for bioplastic production. We recently showed that a transmembrane domains are involved the mechanism.
We further identified a new polyamide synthetase producing an amino-acid homooligomers.
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